2013-06-16

Subject: Rentabilizar ao máximo o oxigénio nos músculos

 

Rentabilizar ao máximo o oxigénio nos músculos

 

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@ Nature/Michael Pitts/NPL

O oxigénio é vital para a vida e os animais desenvolveram várias formas de garantir que têm acesso a ele em condições extremas, em águas profundas, a altitudes elevadas ou em momentos de stress. Três artigos agora publicados na revista Science examinam as formas como diferentes animais alcançam esse objectivo e como evoluíram as suas capacidades únicas.

Enrico Rezende, fisiólogo animal na Universidade de Roehampton em Londres, refere que todos os artigos buscam a resposta à mesma pergunta: “Como obter um sistema eficaz que permita conduzir oxigénio aos músculos?"

Noprimeiros dos três estudos, uma equipa liderada pelo zoólogo Michael Berenbrink, da Universidade de Liverpool, Reino Unido, estudou a proteína mioglobina em mamíferos que mergulham a grande profundidade. 

A mioglobina é a principal molécula de armazenamento de oxigénio nos músculos e é a razão da cor vermelha do tecido muscular. Os animais que mergulham, como as baleias, têm uma tal quantidade de mioglobina que os seus músculos parecem negros. Isso é estranho, diz Berenbrink, porque a concentrações tão elevadas a mioglobina tende a condensar, tornando-se inútil.

Por isso, ele e a sua equipa resolveram olhar mais de perto para a sequência de aminoácidos da proteína e descobriram que a mioglobina de mamíferos aquáticos mergulhadores tem uma carga positiva muito mais elevada que a dos seus parentes terrestres. Berenbrink pensa que isso pode permitir as elevadas concentrações da proteína que se observam nos mamíferos aquáticos, pois as moléculas se repelem electrostaticamente.

Berenbrink também reconstruiu a sequência de aminoácidos da mioglobina de ancestrais dos mamíferos aquáticos actuais, o que permitiu à equipa prever o tempo máximo de mergulho de mamíferos aquáticos extintos. “Se nos derem uma sequência de mioglobina, podemos dizer-vos se o animal era bom mergulhador ou não", diz Berenbrink.

Usando as sequências reconstruídas de diferentes animais para inferir as cargas eléctricas da sua mioglobina, juntamente com informação sobre a sua massa corporal, a equipa foi capaz de determinar que um antigo ancestral das baleias, o Pakicetus (um animal terrestre do tamanho de um lobo), não conseguia permanecer debaixo de água mais de 90 segundos. Já o Basilosaurus, de 6 toneladas e que surgiu 15 milhões de anos mais tarde que o Pakicetus, conseguia manter-se submerso 17 minutos e muitas das baleias modernas permanecem submersas mais de uma hora.

Num segundo artigo, Jodie Rummer, fisióloga de peixes na Universidade James Cook em Townsville, Austrália, investigou um tipo único de hemoglobina, encontrado apenas nos peixes com barbatanas de raios. Este tipo de hemoglobina é altamente sensível à acidez e liberta rapidamente o oxigénio que transporta se o pH do meio cai, um processo conhecido por efeito Root.

 

O efeito Root é bem conhecido na bexiga natatória dos peixes, onde é usado para bombear oxigénio para este órgão contra um forte gradiente de pressão do gás mas se o efeito também podia aumentar a descarga de oxigénio nos músculos era desconhecido.

Rummer começou por implantar sensores nos músculos de peixes vivos e quando os expôs a situações de stress ligeiro, como níveis elevados de dióxido de carbono na água, ela observou os níveis de oxigénio nos músculos aumentarem em 65%. Isso foi possível graças a uma enzima que aumenta a acidez no interior dos glóbulos vermelhos transportando CO2 para o seu interior e levando a hemoglobina a libertar o seu oxigénio.

Rummer e a sua equipa pensam que as hemoglobinas Root podem ser o que permitiu a peixes como o salmão se tornarem em verdadeiros atletas de resistência, dando-lhes uma vantagem sobre os seus competidores. “Os peixes representam 50% dos vertebrados e isto pode ter sido a chave para o seu sucesso evolutivo", diz ela.

Finalmente, uma equipa liderada por Jay Storz, biólogo molecular na Universidade do Nebraska em Lincoln, estudou a hemoglobina dos ratos-veadeiros Peromyscus maniculatus. Estes ratos vivem a diferentes altitudes e têm versões diferentes de hemoglobina: a versão de altitude elevada têm maior afinidade para o oxigénio que a de baixas altitudes. Storz descobriu que 12 mutações, agrupadas em três clusters, eram responsáveis pelas duas variações.

Rezende, que escreveu um comentário na Science analisando os três artigos, refere que ainda que os estudos mostrem que os animais encontraram várias maneiras de aumentar a quantidade de oxigénio entregue aos músculos, todos seguem um tema unificador: todas as adaptações ajudam os animais a ter um melhor desempenho em condições difíceis, algo tão importante que evoluiu várias vezes através de diferentes percursos. “Mais oxigénio está quase sempre associado a alto desempenho", diz ele.

 

 

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